SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳与聚丙烯酰胺凝胶电泳原理上有何不同？
最大的不同是聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）用的蛋白质不做任何变性处理。SDS-PAGE中的SDS是十二烷基磺酸钠，是蛋白质变性剂，SDS能拆散蛋白质的折叠结构，然后沿伸展的多肽链的表面吸附。使肽链带净负电荷，蛋白质在电场中的泳动速度仅与蛋白质颗粒大小有关。聚丙烯酰氨（PAGE）凝胶电泳用于蛋白质与寡糖核苷酸的分离。电泳的驱动力靠与蛋白质结合的SDS上所携带的负电荷。蛋白质电泳（一般指SDS-PAGE）根据蛋白分子量亚基的不同而分离蛋白。蛋白质亚基的电泳迁移率主要取决于亚基分子量的大小，电荷因素可以忽视。扩展资料：聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。SDS是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合形成密度相同的短棒状复合物，不同分子量的蛋白质形成的复合物的长度不同，其长度与蛋白质分子量呈正相关，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。参考资料来源：百度百科-SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中SDS的作用是
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中SDS的作用是
A.破坏蛋白质中氢键
B.通过疏水的尾巴与肽链中氨基酸的疏水侧链结合，来维持蛋白质的变性的状态
C.带有大量的负电荷，掩盖蛋白质本身带有的电荷，因此它可以消除各个蛋白质分子之间的电荷的差异
D.破坏蛋白质的二硫键
正确答案：通过疏水的尾巴与肽链中氨基酸的疏水侧链结合，来维持蛋白质的变性的状态;带有大量的负电荷，掩盖蛋白质本身带有的电荷，因此它可以消除各个蛋白质分子之间的电荷的差异
聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)原理是什么？
聚丙烯酰胺凝胶电泳（英语：
polyacrylamide
gelelectrophoresis，简称page）
作用：用于分离蛋白质和寡核苷酸。聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺(简称acr)和交联剂n，n’一亚甲基双丙烯酰胺(简称bis)在催化剂过硫酸铵(ap)，n，n，n’，n’
四甲基乙二胺(temed)作用下，聚合交联向成的具有网状立体结构的凝胶，并以此为支持物进行电泳。
聚丙烯酰胺凝胶电泳可根据不同蛋白质分子所带电荷的差异及分子大小的不同所产生的不同迁移率将蛋白质分离成若干条区带，如果分离纯化的样品中只含有同一种蛋白质，蛋白质样品电泳后，就应只分离出一条区带。聚丙烯酰胺凝胶为网状结构，具有分子筛效应。它有两种形式：非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（native-page）及sds-聚丙烯酰胺凝胶（sds-page）；非变性聚丙烯酰胺凝胶，在电泳的过程中，蛋白质能够保持完整状态，并依据蛋白质的分子量大小、蛋白质的形状及其所附带的电荷量而逐渐呈梯度分开。
sds-page仅根据蛋白质亚基分子量的不同就可以分开蛋白质。该技术最初由shapiro于1967年建立，他们发现在样品介质和丙烯酰胺凝胶中加入离子去污剂和强还原剂（sds即十二烷基硫酸钠）后，蛋白质亚基的电泳迁移率主要取决于亚基分子量的大小（可以忽略电荷因素）。
sds是一种阴离子表面活性剂能打断蛋白质的氢键和疏水键，并按一定的比例和蛋白质分子结合成复合物，使蛋白质带负电荷的量远远超过其本身原有的电荷，掩盖了各种蛋白分子间天然的电荷差异。因此，各种蛋白质
sds复合物在电泳时的迁移率，不再受原有电荷和分子形状的影响，只是棒长的函数。这种电泳方法称为sds聚丙烯酰胺凝胶电泳(简称sds—page)。由于sds
page可设法将电泳时蛋白质电荷差异这一因素除去或减小到可以忽略不计的程度，因此常用来鉴定蛋白质分离样品的纯化程度，如果被鉴定的蛋白质样品很纯，只含有一种具三级结构的蛋白质或含有相同分子量亚基的具四级结构的蛋白质，那么
sds—page后，就只出现一条蛋白质区带。sds—page可分为圆盘状和垂直板状、连续系统和不连续系统。本实验采用垂直板状不连续系统。所谓“不连续”是指电泳体系由两种或两种以上的缓冲液、ph和凝胶孔径等所组成。
聚丙烯酰胺凝胶电泳是利用什么原理制成的？
过硫酸铵就是引发剂，而TEMED可以催化过硫酸铵产生自由基，从而加速丙烯酰胺凝胶的聚合。聚丙烯胺凝胶由单体丙烯酰腋甲叉双丙烯酰胺聚合而成，催化聚合的常用方法有两种: 化学聚合法和光聚合法。化学聚合以过硫酸铵(AP)为催化剂，以四甲基乙二胺(TEMED)为加速剂。聚丙烯酰胺凝胶电泳简称PAGE ，是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种常用电泳技术，用于分离蛋白质和寡核苷酸。扩展资料：SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳经常应用于提纯过程中纯度的检测，纯化的蛋白质通常在SDS电泳上应只有一条带，但如果蛋白质是由不同的亚基组成的，它在电泳中可能会形成分别对应于各个亚基的几条带。SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的灵敏度，一般只需要不到微克量级的蛋白质，而且通过电泳还可以同时得到关于分子量的情况，这些信息对于了解未知蛋白及设计提纯过程都是非常重要的。参考资料：百度百科-聚丙烯酰胺凝胶电泳
解释聚丙烯酰胺凝胶盘状电泳法的三个效应
我也在找这道题的答案.
以下是我搜到的,还没整理,你简化一下应该能用哈
在不连续PAGE电泳中的三大物理效应：
1、样品浓缩效应
1）凝胶孔径不连续性：在3层凝胶中样品胶及浓缩胶为大孔径胶,在2层凝胶中样品/浓缩胶为大孔径胶,分离胶为小孔径胶；在电场作用下,被分离物在大孔径中移动遇到阻力小,移动速度快,当进入小孔径胶时,被分离物移动受到阻力大,移动速度变慢,因而在两种胶的交界处,由于凝胶孔径的不连续性使样品迁移受阻而压缩成很窄的区带.
2）缓冲体系离子成分及pH值的不连续性：在浓缩胶中,由于被分离物的pI介与前导离子与尾随离子的pK之间,共同向正极移动,并被浓缩成极窄的区带里.
3）电位梯度的不连续性：在不连续系统中,电位梯度的差异是自动形成的.电泳开始后,由于前导离子的迁移率最大,就会很快超过被分离物,因此在快离子后面,形成一个离子浓度低的区域,这时就有了较高的电位梯度.这种高电位梯度使后面被分离物和尾随离子在前导离子后面加快移动.当前导离子、被分离物和尾随离子的移动速度相同时,建立一种稳定状态,这时在前导离子和尾随离子之间形成一个稳定而又不断向正极移动的界面,这就是样品被浓缩的中间层.
2、电荷效应
在浓缩胶中,被分离物的各组分被浓缩,特别是在浓缩胶与分离胶的分界处被高度浓缩,形成一个狭窄的高浓度区,但进入分离胶中,被分离物中各组分所带电荷不同,而有不同的迁移率,表面电荷多,迁移快,反之则慢.因此被分离物按照电荷多少、分子量及形状,以一定顺序排列.
3、分子筛效应
分子量或分子大小和形状不同的被分离物通过一定孔径分离胶时,受阻塞的程度不同而表现出不同的迁移率,这就是分子筛效应.
经过浓缩效应后,前导离子、被分离物和尾随离子均进入分离胶中,这时胶的pH值不同,使得前导离子与尾随离子的迁移率相同,不再形成高电压,所有物质在同一、均一电压梯度下迁移.这时影响分子量大小和形状与其迁移率密切相关：分子量小并且为球型的移动快.
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳方向
在SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中，样品应当从样品孔（通常位于凝胶上部）加载，并施加一个外电场。电场的方向通常由负极和正极决定SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分析方法。在这种电泳中，SDS（十二烷基硫酸钠）被用作表面活性剂，使蛋白质在热变性下具有带电性。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳通常有两个步骤：样品加载和电泳分离。通常情况下，负极位于凝胶上部，正极位于凝胶下部。这种配置可以确保样品从上部向下部移动，即从样品孔迁移到凝胶的底部。此时，蛋白质样品经过一段时间的电泳分离后，会在凝胶中形成一个带电的蛋白质带，根据其分子量的不同，会形成不同的位置。总结而言，SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳中，样品应从凝胶的上部加载，电场方向由负极向正极，使样品向下移动，在凝胶中进行分离。这个方向设定确保了较小的蛋白质在凝胶下部移动得更远，较大的蛋白质则相对更靠近样品孔。
聚丙烯酰胺凝胶电泳原理
聚丙烯酰胺凝胶电泳原理聚丙烯酰胺凝胶为网状结构，具有分子筛效应。它有两种形式：非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（Native-PAGE）和变性聚丙烯酰胺凝胶电泳。具体如下：1、聚丙烯酰胺凝胶是由丙烯酰胺单体（以后简称单体）在水溶液中聚合而成的亲水性高聚物，是一种透明而不溶于水并有韧性的凝胶。2、制备凝胶时需要的原料是：丙烯酰胺，亚甲基双丙烯酰胺（双体，用作交联剂）在水溶液中用催化剂引发聚合。常用的催化剂有：二甲氨基丙腈（DMAPN）；过硫酸铵，四甲基乙二胺；过硫酸铵或加核黄素后用紫外光（波长253．7毫微米）引发聚合。3、聚合时丙烯酰胺分子通过加成反应形成长链，双体的作用是在长链之间形成交联，成为具有三维网状结构的凝胶。所以在凝胶电泳中除了具有电泳的分离外还具有分子筛作用，从而增高了它的分辨能力。4、聚合时，根据分离的需要，可以用改变单体溶液浓度或增减双体比例的办法制成孔度大小不同的凝胶。在分离血清蛋白时，采用的丙烯酰胺总浓度为6.5%，内含单体96%，双体4.5%5、聚合物分子中含有很多酰胺基，所以凝胶具有良好的亲水性，能在水中溶胀但不溶解。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳的特性
(1)在一定浓度时，凝胶透明，有弹性，机械性能好；(2)化学性能稳定，与被分离物不起化学反应，在很多溶剂中不溶；(3)对pH和温度变化较稳定；(4)几乎无吸附和电渗作用，只要Acr纯度高，操作条件一致，则样品分离重复性好；(5)样品不易扩散，且用量少，其灵敏度可达10-6ug(6)凝胶孔径可调节，根据被分离物的分子量选择合适的浓度，通过改变单体及交联剂的浓度调节凝胶的孔径；(7)分辨率高，尤其在不连续凝胶电泳中，集浓缩、分子筛和电荷效应为一体。因而较醋酸纤维薄膜电泳、琼脂糖电泳等有更高的分辨率。
有关sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳的文献
采用十二烷基硫酸钠-聚丙稀酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE，polyacrylamide gel electrophoresis）方法可对蛋白质的组分进行分离，并可精确测得蛋白质的分子量。常用的方法为SDS-PAGE不连续系统。
基本原理：聚丙稀酰胺是由丙稀酰胺（acrylamide）和N,N’-亚甲基双丙稀酰胺（N,N’-methylene bis acrylamide）经共聚合而成。此聚合过程是由四甲基乙二胺（tetramethylethylenediamine，TEMED）和过硫酸胺（ammonium persulfate，AP）激发的。被激活的单体和未被激活的单体开始了多聚链的延伸，正在延伸的多聚链也可以随机地接上双丙稀酰胺，使多聚链交叉互连成为网状立体结构，最终多聚链聚合成凝胶状。
